دوره آموزشی مدلینگ ساختار پروتئین و داکینگ مولکولی
در دوره آموزشی مدلینگ ساختار پروتئین و داکینگ مولکولی، هدف ما آشنا کردن شما با مفاهیم و روشهای پیشبینی ساختار پروتئین و میانکنشهای مولکولی است. این دوره به بررسی ساختارهای اول تا چهارم پروتئینها، اهمیت تعیین ساختار آنها، و روشهای آزمایشگاهی و محاسباتی مختلف پیشبینی ساختار میپردازد. شما با پایگاه داده آلفا-فولد و نحوه بازیابی و تحلیل ساختارهای پروتئینی آشنا میشوید و یاد میگیرید که چگونه از آلفا-فولد در Colab برای پیشبینی ساختار پروتئینهای ناشناخته استفاده کنید. همچنین، ارزیابی روشهای مختلف پیشبینی ساختار و داکینگ مولکولی را بررسی کرده و در نهایت، مهارتهای عملی خود را در انجام داکینگ پروتئین-لیگاند با نرمافزارها و دیگر ابزارهای مربوطه توسعه خواهید داد. این دوره به شما کمک میکند تا از ابزارهای پیشرفته مدلینگ و داکینگ در پژوهشهای بیولوژیکی استفاده کنید و تواناییهای خود را در تحلیل و پیشبینی تعاملات مولکولی تقویت نمایید.
قیمت اصلی 3.550.000 تومان بود.1.990.000 تومانقیمت فعلی 1.990.000 تومان است.
توضیحات
پروتئینها چه ساختارهایی دارند؟
پروتئینها دارای چهار سطح ساختاری اصلی هستند که هر یک نقش مهمی در عملکرد آنها ایفا میکنند.
ساختار اولیه به توالی خطی اسیدهای آمینه اشاره دارد که ترتیب آنها تعیینکننده ویژگیهای پروتئین است. ساختار ثانویه شامل الگوهای منظم مانند آلفا هلیکس و بتا شیت است که به واسطه پیوندهای هیدروژنی بین گروههای کارکردی اسیدهای آمینه شکل میگیرد. ساختار سوم به چینش سهبعدی کامل پروتئین اشاره دارد و نتیجه تعامل زنجیرههای پلیپپتیدی با یکدیگر و با محیط اطراف است. در نهایت، ساختار چهارم به نحوه قرارگیری زیرواحدهای پروتئینهای چندزنجیرهای نسبت به یکدیگر میپردازد. این چهار سطح ساختاری بهطور مستقیم بر عملکرد پروتئین تأثیر میگذارد و تغییرات در هر یک از آنها میتواند منجر به اختلالات عملکردی یا بیماریهای مختلف شود.
مفهوم مدلینگ ساختار پروتئین چیست؟
مدلینگ ساختار پروتئین فرآیند ایجاد مدلهای سهبعدی از ساختار پروتئینی است که اطلاعات مربوط به توالی اسیدهای آمینه آن را مورد استفاده قرار میدهد. این روش به محققان کمک میکند تا:
درک عملکرد پروتئین: مدلهای ساختاری میتوانند به تحلیل نحوه عملکرد پروتئینها در سلول کمک کنند، بهویژه در فرآیندهای بیوشیمیایی و ارتباطات بینسلولی.
پیشبینی ساختار: با استفاده از تکنیکهایی مانند Homology modeling یا Ab initio modeling، میتوان ساختار پروتئینهایی را که هنوز بهطور تجربی تعیین نشدهاند، پیشبینی کرد.
طراحی دارو: در طراحی داروهای جدید، مدلینگ ساختار پروتئین میتواند به شناسایی نقاط هدف برای داروها و بهبود اثرات درمانی کمک کند.
تحلیل تعاملات پروتئینی: مدلینگ به فهم چگونگی تعامل پروتئینها با یکدیگر و سایر مولکولها کمک میکند، که در مطالعه شبکههای بیولوژیکی بسیار مهم است.
در کل، مدلینگ ساختار پروتئین ابزاری اساسی در بیوانفورماتیک و زیستشناسی ساختاری است که میتواند در توسعه داروها و درک بهتر بیولوژی سلولی مفید واقع شود.
مدلینگ ساختار پروتئین چگونه انجام میشود؟
مدلینگ ساختار پروتئین شامل چند مرحله کلیدی است. در ابتدا، دادهها جمعآوری میشوند که شامل شناسایی توالی پروتئین و استخراج اطلاعات از پایگاههای داده ساختاری است. سپس، بسته به نیاز، روشهای مختلف مدلینگ انتخاب میشوند؛ این روشها شامل Homology Modeling بر اساس شباهت توالی با پروتئینهای شناختهشده، Ab initio Modeling برای پیشبینی ساختار بدون اطلاعات قبلی، و AlphaFold که یک مدل یادگیری عمیق است و بهطور دقیق ساختار پروتئینها را بر اساس توالی اسیدهای آمینه پیشبینی میکند. بعد از آن، مدلهای بهدستآمده بهینهسازی و ارزیابی میشوند تا کیفیت آنها تأیید شود. در نهایت، این مدلها برای بررسی عملکرد پروتئینها و طراحی داروهای جدید مورد استفاده قرار میگیرند. این فرآیندها به پژوهشگران کمک میکند تا ساختار پروتئینها را پیشبینی کرده و در تحقیقات زیستشناسی به کار برند.
داکینگ مولکولی چیست؟
داکینگ مولکولی یک تکنیک محاسباتی است که به پیشبینی تعاملات بین دو مولکول، معمولاً یک پروتئین و یک لیگاند (دارو یا متابولیت)، کمک میکند. این فرآیند شامل آمادهسازی ساختارهای پروتئین و لیگاند، انتخاب روشهای داکینگ (مانند داکینگ انعطافپذیر و سخت)، و اجرای شبیهسازی برای شناسایی بهترین حالت اتصال لیگاند به پروتئین است. نتایج داکینگ شامل ساختارهای پیشبینی شده و انرژیهای تعامل آنها میباشد. این تکنیک به ویژه در طراحی دارو، فهم مکانیسم عمل پروتئینها و شناسایی اهداف جدید برای داروها کاربرد دارد و به پژوهشگران کمک میکند تا تعاملات مولکولی را به دقت بررسی کنند.
چه مهارتهایی را در این دوره میآموزم؟
در این دوره، شما با مفاهیم و روشهای پیشبینی ساختار پروتئین، شامل ساختارهای اول تا چهارم و اهمیت تعیین آنها آشنا خواهید شد. روشهای آزمایشگاهی مانند بلورنگاری اشعه ایکس و اسپکتروسکوپی رزونانس مغناطیسی، و همچنین روشهای محاسباتی پیشبینی ساختار از جمله آلفا-فولد را یاد میگیرید. همچنین، به بررسی بازیابی ساختارهای پروتئینی از پایگاه داده آلفا-فولد و ارزیابی کیفیت آنها پرداخته و با ابزارهای موجود در Colab کار میکنید. در ادامه، روشهای مختلف پیشبینی ساختار مانند SWISS-MODEL و I-TASSER را بررسی کرده و در نهایت با داکینگ مولکولی و نرمافزارهایی مانند AutoDock VINA و AutoDock Tools آشنا میشوید. این دوره به شما مهارتهای لازم برای تحلیل ساختار پروتئینها و تعاملات آنها را ارائه میدهد.
جلسات دوره
مدرسان دوره
تیم علمی آکادمی قاصدک
نظرات
سوالات و نظراتتون رو با ما به اشتراک بذارید
برای ارسال نظر لطفا ابتدا وارد حساب کاربری خود شوید. صفحه ورود و ثبت نام
محصولات مرتبط
آموزش کاربردی پایتون و بایوپایتون (Biopython) برای بیوانفورماتیک
درود بسیار
به جرات میتونم بگم یکی از شیرینترین دورههای آکادمی برای من، بیشک همین دورهی مدلینگ بود؛
این دوره رو به دوستداران حوزه پروتئین و سنتتیک بیولوژی، بعد از دوره بیوانفورماتیک، شدیدا پیشنهاد میکنم.
این دوره یه پوشش عالی روی وب سرورهای مهم مدلینگ ساختار، با تمرکز بر آلفافولد، داره و دید خوبی از این مسیر به مخاطب منتقل میکنه. و در آخر هم با مبحث داکینگ، بعنوان یک مکمل به جا و خوب، دوره جمع بندی میشه.
جا داره یه تشکر ویژه کنم بابت زحمات بسیاری که پشت نه تنها این دوره بلکه تمامی دورههای آکامی کشیده میشه.
درود بر شما – خیلی ممنون از این بازخورد دقیق، گرم و دلگرمکننده. واقعاً خوشحالم که دورهی مدلینگ براتون هم مفید بوده و هم لذتبخش، و اینکه تونسته مسیر مدلینگ ساختار و داکینگ رو شفاف منتقل کنه. چنین نگاه عمیقی برای ما بزرگترین انگیزهست. سپاسگزارم از همراهی و حمایتتون
سلام خانم دکتر، وقتتون بخیر . من با کمک کایمرا و با سوپرایمپوز کردن ساختار همولوژی مدل شده ام با آنزیم طبیعی، کوفاکتور رو به ساختار م اضافه کردم ولی الان نمیتونم ساختارم رو داینامیک کنم. مشکل چیه به نظرتون؟
مشکل به این دلیله که کوفاکتور رو فقط از نظر ساختاری اضافه کردید، اما برای داینامیک مولکولی پارامتر و توپولوژی نداره. MD فقط با ساختار کار نمیکنه و کوفاکتور باید با force field سازگار باشه. لازم هست کوفاکتور رو جداگانه parameterize کنید و بعد وارد سیستم کنید، وگرنه شبیهسازی اجرا نمیشه.
سلام خانم دکتر ، وقتتون بخیر برای زمانی که هدفمون ایجاد یه جهش تک اسیدآمینه ای در جایگاه فعال یک آنزیم هست، میتونیم اون جهش رو در توالی اسید آمینه ای بدیم بعد با همولوژی مدلینگ ساختار رو پیش بینی کنیم ؟. لازم به ذکره که ساختار کریستالی از آنزیم نداریم و مجبوریم از سویه های نزدیک به عنوان تملیت استفاده کنیم.
بله، کاملاً میتونید این کار رو انجام بدید و از نظر روشی کار درستیه. روال استاندارد هم دقیقاً همینه: ابتدا جهش تک اسیدآمینهای رو در توالی اعمال میکنید، بعد با استفاده از homology modeling و سویههای نزدیک بهعنوان template ساختار رو پیشبینی میکنید.
فقط چند نکتهی مهم برای تفسیر درست نتیجه: اگر درصد شباهت توالی با templateها مناسب باشه (ترجیحاً بالای ۳۰–۴۰٪)، مدل میتونه برای تحلیلهای مقایسهای قابلقبول باشه. چون جهش در جایگاه فعال هست، تغییرات ظریف فضایی یا برهمکنشها ممکنه با دقت محدود پیشبینی بشن؛ بنابراین نتایج بیشتر کیفی و مقایسهای هستند تا قطعی. استفاده از چند template و مقایسه مدلها (و در صورت امکان refinement یا docking بعدی) میتونه اعتمادپذیری رو بالاتر ببره. در مجموع: بله، این رویکرد کاملاً رایجه، فقط حتماً محدودیت نبود ساختار کریستالی رو در تحلیل و نتیجهگیریتون در نظر بگیرید.
بعد از وارد کردن تارگت و اعمال همه هیدروژنها و اعمال بار Geinster، برای Save در فرمت pbdqt پیغام Can not create the PDBQT file, all atoms do not have an autodock element field می دهد. دلیل چیست؟
این خطا یعنی حداقل یکی از اتمهای ساختار شما نوع عنصر مخصوص AutoDock (AutoDock atom type) را دریافت نکرده است. معمولاً این مشکل بهدلیل وجود آبها، یونهای فلزی، کوفاکتورها یا باقیماندههای غیرمعمول در فایل PDB ایجاد میشود که AutoDock بهطور پیشفرض برای آنها atom type تعریف نمیکند. گاهی هم فایل اولیه PDB ناقص است، مثلاً ستون element خالی است یا یک residue اتمهای ناقص دارد. با حذف آبها و HETATMهای اضافی، اضافه کردن هیدروژنها و بارها به ترتیب درست، و سپس assign کردن AutoDock atom types قبل از ذخیره به فرمت PDBQT، این خطا برطرف میشود.
سلام و تشکر بابت ارایه دوره ای مفید و کاربردی. من هدفم بررسی تعامل دو پروتئین است و سکانس یک پروتئین و ناحیه رسپتور پروتئین دیگر را هم کامل دارم، آیا میتوانم مانند لیگاند داکینگ را انجام دهم. سکانس رسپتور من ۹۲ اسید آمینه است.
برای بررسی تعامل دو پروتئین، داکینگ لیگاند مناسب نیست؛ حتی اگر یکی از آنها کوتاه باشد، سکانس ۹۲ اسیدآمینهای همچنان پروتئین/پپتید محسوب میشود. در این حالت باید از روشهای protein–protein یا peptide–protein docking استفاده کرد. اگر ساختار در دسترس نیست، ابتدا میتوان ساختارها را با homology modeling یا AlphaFold پیشبینی کرد و سپس داکینگ اختصاصی انجام داد.
سلام عرض ادب، بابت آموزش خوبتون ممنونم. متاسفانه من چندین بار تلاش کردم تا در الفافولد ۲ توالی پروتئین را قرار بدم تا ساختار سوم را پیشنهاد بده اما مدام پیغام زیر میاد، حتی زمانی که برخی مراحل تیک سبز خوردن و بقیه در حال انجام هستن: Could not load the JavaScript files needed to display output. This is probably because your Google Account login access has expired or because third-party cookies are not allowed by your browser. Please reload this page.
من با اکانت خودم وارد میشم و نمیدونم چرا با این مشکل مواجهم،
و مساله دیگری که باهاش روبرو هستم امکان ران کردن برنامه Vina ورژن قدیمی را ندارم و حتی به سختی توانستم آن را دانلود کنم. ممنون میشم راهنمایی فرمایید.
خطای “Could not load the JavaScript files…” در AlphaFold معمولاً ربط دارد به مرورگر و تنظیمات حساب گوگل شما. شاید ورود (login) شما منقضی شده؛ کافی است از حساب خود خارج شوید و دوباره وارد شوید. یا مسدود بودن third-party cookies؛-مرورگرهایی مثل Chrome یا Firefox باید اجازه کوکیهای جانبی داده باشند تا AlphaFold صفحات خود را کامل بارگذاری کند. استفاده از مرورگر ناهماهنگ یا افزونههای مسدودکننده جاوااسکریپت هم میتواند باعث این خطا شود. پیشنهاد میکنم یک مرورگر تازه بدون افزونه باز کنید و دوباره وارد شوید.
درباره Vina قدیمی: نسخههای قدیمی گاهی با سیستمعامل یا dependencyهای فعلی سازگار نیستند. از نسخههای تازهتر AutoDock Vina استفاده کنید که با سیستمهای مدرن (Windows 10/11، Linux، Mac) سازگار هستند.
سلام
اگر هدف ما داکینگ باسرورهایی مثل cluspro یاشه و نیاز به grid box و تعیین کردن مختصات نباشه، چطور می شه خروجی pdb از فایل ها گرفت (بدون از بین رفتن پراسس هایی که قبلا انجام شده).
چون تا جایی که متوجه شدم autodock فقط خروجی فایل pdbqt داره که توسط cluspro خوانده نمی شه.
ممنون
درود! میتونید خیلی راحت فایلهای PDBQT اتوداک رو بدون اینکه زحماتی که قبلاً کشیدید خراب بشه، با OpenBabel دوباره به PDB تبدیل کنید؛ مثلاً با این دستور:
obabel input.pdbqt -O output.pdb
این کار مختصات اتمها رو کامل نگه میداره و فقط تگهای مخصوص اتوداک رو برمیداره تا فایل برای ClusPro قابل خوندن بشه. فقط یادتون باشه ClusPro یه PDB تمیز و استاندارد میخواد (بدون HETATM، بدون charge و بدون چیزهای اضافی اتوداک)، پس بعد از تبدیل، بهتره سریع با PyMOL یا ChimeraX فایل رو تمیز کنید. خلاصه اینکه تبدیل PDBQT به PDB هیچ مشکلی ایجاد نمیکنه و ساختار آمادهشده رو خراب نمیکنه، فقط فایل رو سازگار میکنه با ClusPro.
سلام
ممنون از مطالب و دوره های ارزشمندتون.
من موقع استفاده از autodock tools برای pre-processing داکینگ با مشکلی مواجه می شم.
زمانی که این مسیر را می رم :ligand> input> choose>select molecule for autodock4
نرم افزار قفل می کند و بدون سیو فایل، از محیط نرم افزار خارج می شه.
درود! خوشحالم مفید بوده؛ این مشکل معمولاً به خاطر باگ خود AutoDockTools پیش میاد؛ برای حلش فقط کافیه فایل لیگاندو قبل از وارد کردن، با OpenBabel به یک PDB یا MOL2 تمیز تبدیل کنید و دوباره وارد ADT بشید. اگه همچنان قفل کرد، ADT رو با Python 2.7 اجرا کنید، چون روی نسخههای جدید درست کار نمیکنه. همین دو کار معمولاً مشکل رو کامل حل میکنه… یا کل کار رو با command line انجام بدید؛ فقط کافیه اول لیگاند رو با OpenBabel به یه PDB تمیز تبدیل کنید، بعد با دستور prepare_ligand4.py -l ligand.pdb -o ligand.pdbqt لیگاند رو آماده کنید و برای پروتئین هم از prepare_receptor4.py -r protein.pdb -o protein.pdbqt استفاده کنید. این باگ خیلی رایج در AutoDockTools هست و معمولاً وقتی پیش میاد که فایل لیگاند ایراد داره.
سلام و وقت بخیر مانلی عزیز. قبل از هر چیز بابت دوره بی نظیزتون تشکر میکنم واقعا خیلی خیلی عالیه. فقط یه سوالی که داشتم این هست من پروتئینی که دارم هنوز ثبت نشده جایی و خودم باید ساختار ۳ بعدی ان ر ا پیدا کنم.که اتفاقا پیدا هم کردم. ام در شروع کارم کاری ک انجام دادم این بود وارد NCBI ک شدم به جای پروتئین خودم که MPL metallopeptidase lactobacillus بود و چیزی در موردش نیست metallopeptiadse lactobacillus casei ر ا وارد کردم و اولین نتیجه ک هومولوگش بود گرفتم. تحت عنوان M24 fmily metallopeptidase family lactobacillus و تمام مراحل پیش بینی را با این پیش رفتم. ممنون میشم اگر کارم درست نبوده بفرمایین.
کاری که کردی کاملاً درست و استاندارد بوده؛ وقتی پروتئینت نه جایی ثبت شده، نه ساختار سهبعدیش موجوده، بهترین کار اینه که نزدیکترین هومولوگ شناختهشده رو پیدا کنی، پس اینکه رفتی سراغ metallopeptidase از Lactobacillus casei کاملاً منطقیه به شرطی که پروتئین خودت واقعاً تو همین خانوادهٔ M24 باشه و شباهت توالیش با اون هومولوگ قابل قبول باشه. فقط یه نکته برای اینکه کارت دقیقتر بشه: بهتره به جای اینکه اولین نتیجه رو برداری، چندتا هومولوگ رو با BLAST مقایسه کنی و بهترین template رو از نظر identity، coverage و کیفیت ساختار انتخاب کنی.
سلام وقت شما بخیر
ممنونم بابت آموزش عالیتون
من بعد از اینکه دوره رو تمام کردم درخواست سرتیفیکت رو زدم ولی سرتیفیکیت برام ایمیل نشده هنوز. تو قسمت سرتیفیکیت ها هم زده ارسال شد. الان چی میشه؟
درود
لطفاً ایمیلتان و پوشههای Spam و Junk را نیز بررسی کنید.
سلام خانم دکتر وقتتون بخیر
ممنون بابت اموزش عالیتون
ببخشید من یه سوال داشتم، اگه یه توالی از یک پروتیین داشته باشیم ( پارشال سی دی اس) که حاصل از توالی یابی خودمون باشه و برای اولین بار در این ارگانیسم توالی این پروتیین توالی یابی شده باشه از چه طریقی میتونیم ساختار سه بعدیشو پیش بینی کنیم؟؟ چون به هر حال یه توالی کامل نیست
ایا میشه از توالی گونه بسیار نزدیک اون استفاده کرد؟؟ همچین چیزی پذیرفتس برای گزارشکار دادن در یک مقاله؟؟
یا اگه از خود توالی ارگانسیم خودم بخوام استفاده کنم شما کدوم روش پیشنهاد میدید؟
ممنونم پیشاپیش از راهنمایی شما
درود- با CDS ناقص هم میشود ساختار سهبعدیِ بخشِ موجود را پیشبینی کرد، اما فقط برای همان ناحیه.
Template-based / Homology modeling با نزدیکترین ارتولوگِ کامل (از گونهی خودتان یا گونهی بسیار نزدیک). این روال در مقالات قابلقبول است، بهشرطِ شفافگویی دربارهی ناقصبودن توالی و گزارش شاخصهای اطمینان. برای پیشبینی ساختار سهبعدی از یک توالی ناقص (partial CDS)، توالی پروتئینی خود را با BLASTp در پایگاههای دادهی PDB/UniProt بررسی کنید تا نزدیکترین template ساختاری شناسایی شود؛ اگر همپوشانی و درصد هویت مناسب (≥۳۰%) وجود داشت، مدلسازی همولوژی را با ابزارهایی مانند SWISS-MODEL، Phyre2 یا I-TASSER انجام داده ( همه این ابزارها در این دوره آموزش کامل داده شده اند.) و کیفیت مدل را با شاخصها گزارش کنید. در صورت نبود template مناسب، میتوانید از AlphaFold/ColabFold برای مدلسازی مستقیم توالی استفاده کرده و تنها نواحی با confidence بالا (pLDDT) را تفسیر نمایید ( AlphaFold/ColabFold هم در این دوره آموزش کامل داده شده) . در مواردی که دامِینهای کلیدی در قطعهی شما غایب است، استفاده از توالی کامل یک ارتولوگ نزدیک بهعنوان template قابلقبول است، به شرط آنکه در مقاله بهروشنی ذکر شود و تفسیرها محدود به بخش همپوشان باشند.
سلام خانم دکتر
وقتتون بخیر
من برای باز کردن الفافولد با خطای ۴۰۳ مواجه میشم. فیلتر شکن هامو عوض کردم.سرورهای امریکا و اروپا و… رو هم با فیلترشکن های مختلف امتحان کردم. اما موفق به باز کردن ان نمیشم.
می خواستم ببینم راه حل شما چیه؟
Your client does not have permission to get url from this server
وقت بخیر،
خطای ۴۰۳ معمولاً به این معناست که دسترسی شما از طرف سرور مسدود شده است و مشکل مستقیماً به فیلترشکن مربوط نمیشود. چند نکتهای که میتوانید امتحان کنید:
پاک کردن کش و کوکی مرورگر و تست دوباره در حالت Incognito / Private.
استفاده از یک مرورگر یا دستگاه دیگر برای بررسی اینکه مشکل از سیستم شماست یا از سمت سرور.
امتحان کردن DNS متفاوت (مثل ۸.۸.۸.۸ یا ۱.۱.۱.۱).
بررسی اینکه آیا سرویس AlphaFold محدود به دسترسی سازمانی / دانشگاهی نیست (برخی سرورها فقط برای IPهای دانشگاهی یا پژوهشی باز هستند).
اگر همچنان مشکل پابرجاست، ممکن است دسترسی از کشور شما بهطور کلی محدود یا بلاک شده باشد؛ در این صورت نیاز به استفاده از یک اکانت نهادی (institutional access) یا ریسورس جایگزین خواهید داشت.
از وقتی با این اکادمی اشنا شدم دیگه برای یادگرفتن تکنیک های مورد نرم بین ویدئوهای مختلف یوتیوب سردرگم نمیشم چون کامل ترین مطالب رو همراه با بهترین بیان ممکن یکجا دریافت میکنم و تمرکز و وقتم حفظ میشه. بی نهایت ممنونم بابت این دوره های عالی.
درود بر شما
از رضایت شما بسیار خرسندیم و سپاس از ارایه نظر محبت آمیز شما.
سلام مجدد. دوره من ثبت سفارش شد و شروع به مطالعه کردم. شیوه بیان استاد بسیار عالیه. خیلی مشتاقم برای ادامه .
ممنون از گروه خوبتون.
درود بر شما
خوشحالیم که از دوره راضی هستید.
سلام خدمت خانم دکتر عزیز و تیم خوب آکادمی قاصدک،
میخواستم بابت این دوره فوق العاده کاربری و مهم تشکر کنم و امیدوارم همیشه موفق و سلامت باشید و به تولید دوره های فوق العاده مفیدتون با قدرت ادامه بدین.
درود و سپاس از نظر محبت آمیز شما.
خرسندیم که دوره برای شما مفید بوده است.
سلام و وقت بخیر.
بابت دوره های عالیتون ممنونم.
من میخوام این دوره رو تهیه کنم ولی یه سوال داشتم. در طی این دوره آموزش میدید که چطور ساختار پروتئین و اثر یک جهش خاص بر روی ساختار پروتئین رو هم آنالیز کنیم یا خیر؟
درود بر شما. به این مورد مستقیما اشاره نمی شود ولی چنانچه مظالب این دوره را یاد گرفتید، می توانید پروژه خود را به خوبی پیش ببرید.
سلام خانم نگار. آیا شما این دوره رو تهیه کردید؟ و اینکه در مورد اون جهش خاص نتیجه گرفتید؟
دوره بسیار خوبی بود و واقعا ممنونم هر ثانیهاش نکته داره! من بخاطر قسمت آلفافولد شرکت کردم و عالیییی بود بنظرم خیلی کامل اما برام خیلی جالب بود که حجم مطالبی که کنار اون گفتید و ابزارهای دیگه خیلی جذاب و مفید بودند و واقعا تصویر رو کامل کردند. همه نرمافزارهای لازم رو تونستم تصب کنم استفاده کنم و اون قسمت موتیفها و تشخیص دامین های پروتیینی در کارم به دردم خورد. فقط یک پیشنهاد داشتم اینکه اگر ممکنه دوره تخصصی خاموشی ژن بگذارید لطفا واقعا جای همچین دوره ای خالیه در آکادمی.
درود بر شما. سپاس از پیشنهادتون. پیروز باشید
سلام و عرض ادب خدمت تیم فوق العاده قاصدک
دوره بسیار باارزشی رو تهیه کردید. از هر لحاظی فوق العاده هست. واقعا به دوستانی که به دنبال این فیلد هستن توصیه میکنم که شرکت کنند.
ممنونم از کادر مجرب تیم قاصدک و خانم دکتر عزیز
سپاس از نظر لطف شما.
سلام وقتتون بخیر
سرتیفیکیت این دوره و چطور میشه دریافت کرد؟
درود بر شما
این موضوع در قسمت راهنمای سایت آورده شده است. لطفا به این لینک مراجعه نمایید. شیوه دسترسی به محتوا و درخواست صدور سرتیفیکیت آورده شده است.